1. Białka – Informacje Ogólne
Białka to związki chemiczne występujące we wszystkich komórkach organizmów żywych. Stanowią podstawowy budulec i pełnią kluczowe role w niemal wszystkich procesach biologicznych.
- Składnikiem budulcowym białek są reszty aminokwasów połączone za pomocą wiązania peptydowego. Białka są biopolimerami zbudowanymi z monomerów.
- Wyróżniamy aminokwasy białkowe (budują białka) oraz aminokwasy niebiałkowe (nie tworzą białek, ale pełnią ważne funkcje, np. ornityna, GABA).
Budowa Aminokwasu
Budowa aminokwasów obejmuje:
- Atom węgla α – ułożony centralnie.
- Cztery podstawowe podstawniki:
- Grupa aminowa (zasadowa) (-NH2)
- Grupa karboksylowa (kwasowa) (-COOH)
- Atom wodoru (H)
- Grupa -R (różniąca się dla każdego aminokwasu)
Łańcuch Boczny (-R)
Łańcuch -R różni się dla każdego aminokwasu i wpływa na jego fizykochemiczny charakter. Może być zbudowany z atomów (węgla, wodoru, tlenu, azotu lub siarki) lub zawierać grupy funkcyjne (hydroksylową (-OH), tiolową (-SH), amidową (-CONH2), karboksylową (-COOH), pierścień azotowy lub aromatyczny).
Pobierz notatki ⤵️
Podaj swój adres mailowy i pobierz je wszystkie! 🤩
2. Klasyfikacja Aminokwasów
A. W zależności od pH środowiska
Aminokwasy mogą przyjmować trzy formy:
- Kation – gdy przeważa ładunek dodatni (w roztworze kwasowym).
- Anion – gdy przeważa ładunek ujemny (w roztworze zasadowym).
- Jon obojnaczy – gdy ładunki dodatnie i ujemne się równoważą. W komórkach, gdzie pH jest zwykle zbliżone do obojętnego, wolne aminokwasy występują głównie w formie jonu obojnaczego, dzięki czemu mogą pełnić funkcję buforującą (stabilizują pH komórki, co jest ważne dla utrzymania homeostazy komórkowej oraz funkcji białek).
B. Ze względu na stosunek grup (-COOH) do (-NH2)
- Obojętne (równowaga grup -COOH i -NH2): alanina, asparagina, cysteina, fenyloalanina, glicyna, glutamina, izoleucyna, leucyna, metionina, prolina, seryna, treonina, tryptofan, tyrozyna, walina.
- Kwasowe (przewaga grup -COOH): kwas asparaginowy i kwas glutaminowy. Grupa karboksylowa oddaje proton (H+), tworząc ładunek ujemny (-COO−).
- Zasadowe (przewaga grup -NH2): arginina, histydyna, lizyna. Grupa aminowa przyjmuje proton, tworząc ładunek dodatni (-NH3+).
C. Ze względu na polarność łańcuchów bocznych
- Aminokwasy niepolarne (hydrofobowe):
- Mają hydrofobowe łańcuchy boczne (obojętne) i nie uczestniczą w tworzeniu wiązań wodorowych ani jonowych.
- W białkach często występują wewnątrz struktury.
- Przykłady: alanina, fenyloalanina, glicyna, izoleucyna, leucyna, metionina, prolina, tryptofan, walina.
- Aminokwasy polarne bez ładunku (hydrofilowe):
- Mają hydrofilowe łańcuchy boczne z grupami polarnymi, mogą tworzyć wiązania wodorowe z wodą lub innymi grupami, ale nie posiadają ładunku elektrycznego i nie uczestniczą w oddziaływaniach jonowych.
- Przykłady: seryna, treonina, tyrozyna, asparagina, glutamina, cysteina* (cysteina jest słabo polarna, czasem klasyfikowana jako aminokwas niepolarny).
- Aminokwasy obdarzone ładunkiem (hydrofilowe):
- Mają łańcuchy boczne, które w fizjologicznym pH (ok. 7,4) niosą ładunek elektryczny.
- Naładowane ujemnie (kwasowe): kwas asparaginowy, kwas glutaminowy.
- Naładowane dodatnio (zasadowe): lizyna, arginina, histydyna.
- Dzięki ładunkom tworzą silne oddziaływania elektrostatyczne (wiązania jonowe), co wpływa na strukturę i funkcje białek.
D. Ze względu na zdolność organizmu do ich syntezy
- Aminokwasy egzogenne – to aminokwasy, których organizm sam nie syntetyzuje, muszą być dostarczone z pożywieniem.
- Przykłady: arginina (u niemowląt), fenyloalanina, histydyna, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, treonina, tryptofan, walina.
- Aminokwasy endogenne – to aminokwasy, które organizm jest w stanie syntetyzować samodzielnie, niezależnie od dostarczenia ich z pożywieniem.
- Przykłady: alanina, asparagina, asparaginian, cysteina, glutamina, glutaminian, glicyna, prolina, seryna, tyrozyna.
3. Wiązanie Peptydowe
Wiązanie peptydowe (-CO-NH-) łączy dwie reszty aminokwasowe w łańcuch białkowy.
- Kondensacja – Podczas kondensacji grupa karboksylowa (-COOH) jednego aminokwasu łączy się z grupą aminową (-NH2) drugiego aminokwasu. W trakcie tego procesu uwalniana jest cząsteczka wody (H2O), a w miejsce usuniętej wody powstaje wiązanie peptydowe. * Zasada łączenia: Grupa karboksylowa jednego aminokwasu zawsze łączy się z grupą aminową drugiego – od N-końca do C-końca.
- Hydroliza – proces rozerwania wiązań peptydowych w łańcuchu białkowym pod wpływem wody (H2O) w obecności enzymów, co prowadzi do rozdzielenia białka na pojedyncze aminokwasy. Hydroliza zachodzi np. podczas trawienia białek w organizmie.
4. Rzędowość Struktury Białek
Aby białko mogło stać się w pełni funkcjonalne, łańcuch polipeptydowy musi przyjąć odpowiednią strukturę przestrzenną (skręcenie, fałdowanie i składanie łańcucha). Wyróżnia się cztery poziomy struktury: pierwszorzędową, drugorzędową, trzeciorzędową i czwartorzędową.
Struktura I-rzędowa (Pierwszorzędowa)
- Jest to łańcuch polipeptydowy utworzony z sekwencji aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi.
- Jest determinowana przez informację genetyczną (DNA) i narzuca strukturę II- i III-rzędową.
- Nie ulega denaturacji.
Struktura II-rzędowa (Drugorzędowa)
- Łańcuch polipeptydowy ulega zwijaniu i zginaniu. Powstaje:
- α-helisa (prawoskrętna spirala) – występuje głównie w białkach fibrylarnych.
- β-harmonijka (zgięta kartka) – często stanowi rdzeń białek globularnych.
- Struktury te są stabilizowane wiązanymi wodorowymi między tlenem grupy C=O a wodorem grupy -NH wiązania peptydowego. Białka mogą zawierać jednocześnie segmenty o konformacji α-helisy i β-harmonijki.
Struktura III-rzędowa (Trzeciorzędowa)
- Określa kształt białka (konformację) powstający w wyniku pofałdowania łańcucha struktury II-rzędowej. Konformacja ta warunkuje funkcję biologiczną białka.
- Budowa jest warunkowana przez występowanie wiązań stabilizujących całą strukturę:
- Wiązania słabe: wodorowe (między łańcuchami bocznymi aminokwasów polarnych) , jonowe, oddziaływania hydrofobowe.
- Wiązania silne: kowalencyjne – mostki disiarczkowe (dwusiarczkowe) w obrębie tego samego łańcucha polipeptydowego.
Struktura IV-rzędowa (Czwartorzędowa)
- Dotyczy białek składających się z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego (z kilku podjednostek).
- Ukazuje wzajemne ułożenie oraz sposób oddziaływania podjednostek.
- Stabilizowana jest przez słabe wiązania (wodorowe, jonowe i oddziaływania hydrofobowe), które tworzą się między łańcuchami bocznymi aminokwasów dwóch podjednostek.
- Mostki disiarczkowe mogą również stabilizować tę strukturę, tworząc się w obrębie różnych podjednostek białka.
- Przykłady: białko składające się z dwóch podjednostek to dimer (np. insulina) , z czterech podjednostek to tetramer (np. hemoglobina).
5. Rodzaje Oddziaływań Utrzymujące Strukturę Białek
- Wiązania wodorowe:
- W strukturze II-rzędowej: między atomami H grup -NH a atomami O grup C=O wiązania peptydowego.
- W strukturze III-rzędowej: między atomami H łańcucha bocznego aminokwasu polarnego a atomami N lub Ołańcucha bocznego innego aminokwasu polarnego.
- Wiązania jonowe: powstają między grupą aminową aminokwasów zasadowych a grupą karboksylową aminokwasów kwasowych.
- Oddziaływania hydrofobowe: powstają między łańcuchami bocznymi aminokwasów hydrofobowych, które unikają kontaktu ze środowiskiem wodnym, dlatego układają się wewnątrz cząsteczki białka.
- Mostki disiarczkowe (kowalencyjne): powstają między grupami tiolowymi (-SH) cząsteczek cysteiny.
- Struktura III-rzędowa: w obrębie tego samego łańcucha polipeptydowego.
- Struktura IV-rzędowa: w obrębie różnych podjednostek białka (oddzielne łańcuchy polipeptydowe).
6. Podział Białek Ze Względu na Budowę i Kształt
A. Podział ze względu na budowę
- Białka proste – nie zawierają dodatkowych związków ani struktur niebiałkowych, ich funkcje wynikają bezpośrednio z sekwencji/ułożenia aminokwasów i kształtu.
- Przykłady: albuminy (utrzymują ciśnienie onkotyczne krwi) , globuliny (przeciwciała - immunoglobuliny) , histony (związane z DNA) , keratyny (główny składnik włosów, paznokci, hydrofobowe).
- Białka złożone – łańcuchy polipeptydowe są połączone z dodatkowymi elementami niebiałkowymi (czynniki i grupy prostetyczne, np. jony metali, grupy hemowe, witaminy).
- Przykłady: kolageny (zawierają grupy cukrowe - glikoproteiny, główny budulec tkanki łącznej) , hemoglobina (związana z grupami hemowymi, transportuje tlen w erytrocytach) , mioglobina (magazynuje tlen w mięśniach).
B. Podział ze względu na kształt
- Białka globularne – charakteryzują się trójwymiarowym, kulistym lub eliptycznym kształtem struktury III-rzędowej.
- Właściwości: Dobrze rozpuszczalne w wodzie i roztworach soli.
- Funkcje: Pełnią rolę enzymów, hormonów, przeciwciał oraz są zaangażowane w transport substancji.
- Przykłady: hemoglobina , mioglobina , globuliny , histony.
- Białka fibrylarne – mają strukturę włókienek, przypominającą długie nici, co umożliwia tworzenie sztywnych struktur.
- Właściwości: Zazwyczaj słabo rozpuszczalne w wodzie i rozpuszczalnikach polarnych.
- Przykłady: kolageny , keratyny , fibryna (bierze udział w krzepnięciu krwi).
7. Rola i Funkcje Białek
Białka pełnią różnorodne funkcje w organizmach żywych:
- Białka enzymatyczne (katalityczne) – odpowiadają za przyspieszanie reakcji chemicznych. Przykłady: amylaza, pepsyna, lipaza.
- Białka obronne – chronią organizm przed infekcjami i chorobami. Przykłady: immunoglobuliny/przeciwciała, interferony.
- Białka transportujące – przemieszczają różne substancje (jony, cukry, tłuszcze, hormony) przez błony komórkowe lub wewnątrz organizmu. Przykłady: hemoglobina , lipoproteiny osocza , pompy sodowo-potasowe.
- Białka jako hormony (regulatorowe) – odpowiedzialne za przekazywanie informacji. Przykłady: insulina , adrenalina.
- Białka receptorowe – wspomagają komórki w odpowiedzi na bodźce chemiczne. Przykłady: receptory wbudowane w błonę komórek nerwowych.
- Białka kurczliwe i motoryczne – zaangażowane w ruch i skurcze komórek mięśniowych, przekształcają energię chemiczną w mechaniczną. Przykłady: miozyna i aktyna.
- Białka strukturalne – zapewniają wsparcie i kształt dla komórek, tkanek i narządów (głównie białka fibrylarne). Przykłady: keratyny , kolageny , fibryna , aktyna , tubulina.
- Białka magazynujące – przechowują substancje odżywcze, dostarczając rezerw energetycznych lub substratów. Przykłady: ferrytyna (magazynuje żelazo) , mioglobina (magazynuje tlen w mięśniach).
8. Wpływ Czynników na Białko
Denaturacja i Renaturacja
Na aktywność białka mogą wpływać warunki środowiskowe, takie jak: temperatura (powyżej 40∘C) , pH , obecność stężonych kwasów i zasad , sole metali ciężkich oraz promieniowanie UV. Silne oddziaływanie tych czynników może prowadzić do denaturacji białka, czyli zmiany jego konformacji przestrzennej i utraty aktywności biologicznej.
- Denaturacja – to proces zazwyczaj nieodwracalny, w którym białko traci kształt i tym samym swoją naturalną strukturę drugorzędową, trzeciorzędową lub czwartorzędową, co prowadzi do utraty jego biologicznej aktywności. Nie traci struktury pierwszorzędowej!.
- Renaturacja – jest to rzadki proces przywrócenia struktury i funkcji niektórych białek po krótkotrwałej denaturacji.
Koloidy, Zol i Żel
Białka nie rozpuszczają się w wodzie, ale tworzą koloidy.
- Mieszanina wody i białek tworzy zol.
- Zol przekształca się w żel – substancję o bardziej stałej konsystencji w wyniku koagulacji, którą można wywołać poprzez dodanie soli metali lekkich, np. soli kuchennej (NaCl).
- Koagulacja jest procesem odwracalnym i nie niszczy struktury białek – po dodaniu wody żel może wrócić do postaci zolu.
